白细胞介素1（IL-1）蛋白家族主要包括IL-1α、IL-1β和IL-1受体拮抗剂（IL-1ra）。IL-1α和IL-1β能够结合相同的细胞表面受体，并共享诸多生物学功能。在健康个体中，未刺激细胞一般不会产生IL-1，除了某些皮肤角质形成细胞、特定上皮细胞以及中枢神经系统的细胞。然而，受到炎症因子、感染或微生物内毒素的刺激时，巨噬细胞以及其他多种细胞类型会显著增加IL-1的产生。

IL-1β在免疫和炎症反应、骨重塑、发热、碳水化合物代谢以及生长激素/胰岛素样生长因子1（GH/IGF-I）生理学中扮演着重要角色。不当或长期产生的IL-1与多种病理情况有关，包括败血症、类风湿性关节炎、炎症性肠病、急性和慢性粒细胞白血病、胰岛素依赖性糖尿病、动脉粥样硬化、神经元损伤以及衰老相关疾病。

IL-1α和IL-1β是结构相关的多肽，氨基酸（aa）层面上具有约25%的同源性。两者均以31kDa的前体形式合成，随后被切割成约175kDa的成熟蛋白。Caspase-1/ICE在IL-1β前体的切割过程中起着至关重要的作用。尽管IL-1α和IL-1β均不含有典型的疏水信号肽，但已有证据表明这些因子可以通过非经典路径释放。一部分未加工的IL-1α可能会在细胞膜上继续呈递，并可能保有生物活性。相比之下，IL-1β的前体形式几乎没有生物活性，未加工和成熟形式的IL-1β都可以从细胞中释放。

IL-1α和IL-1β通过结合IL-1ra的免疫球蛋白超家族受体来发挥其作用。80kDa的跨膜I型受体（IL-1RI）主要在T细胞、成纤维细胞、角质形成细胞、内皮细胞、滑膜衬里细胞、软骨细胞及肝细胞上表达。与此不同，68kDa的跨膜II型受体（IL-1RII）则在B细胞、中性粒细胞和骨髓细胞上找到。虽然两者在细胞外结构域显示出约28%的同源性，但II型受体的细胞质结构域仅由29个氨基酸组成，而I型受体则包含213个氨基酸。IL-1RII未能响应IL-1信号，可能作为一种减弱IL-1功能的诱饵受体。

IL-1受体辅助蛋白（IL-1RAcP）与IL-1RI相互关联，是IL-1RI信号转导所必需的成分。同时，IL-1ra作为一种分泌分子，可作为IL-1的竞争性抑制剂。IL-1RI和IL-1RII的可溶性形式已在血浆、滑液及多种人细胞系的条件培养基中检测到。

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